This site uses cookies.
Some of these cookies are essential to the operation of the site,
while others help to improve your experience by providing insights into how the site is being used.
For more information, please see the ProZ.com privacy policy.
Native Russian full-time freelance translator. 9 years of professional Pharmaceuticals, Medicine, Chemistry and Biochemistry translations.
Account type
Freelance translator and/or interpreter
Data security
This person has a SecurePRO™ card. Because this person is not a ProZ.com Plus subscriber, to view his or her SecurePRO™ card you must be a ProZ.com Business member or Plus subscriber.
Affiliations
This person is not affiliated with any business or Blue Board record at ProZ.com.
Services
Translation
Expertise
Specializes in:
Biology (-tech,-chem,micro-)
Medical: Pharmaceuticals
Chemistry; Chem Sci/Eng
Medical (general)
Medical: Health Care
Science (general)
Genetics
Rates
English to Russian - Standard rate: 0.10 EUR per word / 40 EUR per hour English to Ukrainian - Standard rate: 0.10 EUR per word / 40 EUR per hour
English to Russian: Catalytic mechanism General field: Science Detailed field: Biology (-tech,-chem,micro-)
Source text - English The first step in the catalytic cycle is the reaction between H2O2 and the Fe(III) resting state of the enzyme to generate compound I, a high oxidation state intermediate comprising an Fe(IV) oxoferryl centre and a porphyrin-based cation radical. A transient intermediate (compound 0) formed prior to compound I has been detected in reactions between HRP C and H2O2 at low temperatures and described as an Fe(III)-hydroperoxy complex. Molecular dynamics simulations of these peroxide-bound complexes have been carried out. In formal terms, compound I is two oxidising equivalents above the resting state. The first one-electron reduction step requires the participation of a reducing substrate and leads to the generation of compound II, an Fe(IV) oxoferryl species that is one oxidising equivalent above the resting state. Both compound I and compound II are powerful oxidants, with redox potentials estimated to be close to +1 V. The second one-electron reduction step returns compound II to the resting state of the enzyme. Reaction of excess hydrogen peroxide with resting state enzyme gives compound III, which can also be prepared by several other routes. This intermediate is best described as a resonance hybrid of iron(III)-superoxide and iron(II)-dioxygen complexes.
Translation - Russian Каталитический цикл начинается с взаимодействия ферри-фермента (основное состояние) и пероксида водорода с образованием так называемого соединения I (окисленное состояние), которое представляет собой оксиферрил-гем и катион-радикал на порфириновом кольце. В ходе реакции взаимодействия нативного фермента с пероксидом водорода при низких температурах наблюдалось образование нестабильного промежуточного соединения 0, которое является предшественником соединения I и представляет собой ферри-гидропероксидный комплекс. Было также выполнено моделирование динамических свойств образующихся пероксид-связанных комплексов. Иными словами, соединение I содержит два окислительных эквивалента ферри-фермента (основное состояние). Одноэлектронное восстановление соединения I электрон-донорным субстратом приводит к образованию соединения II, которое представляет собой оксиферрил-гем и содержит один окислительный эквивалент вышеуказанного ферри-фермента. Соединения I и II являются сильными окислителями; значения их редокс-потенциалов примерно равны +1 В. При одноэлектронном восстановлении соединения II фермент возвращается в нативное состояние. При взаимодействии соединения II с избытком перекиси образуется соединение III, которое также может являться продуктом некоторых других реакций. Этот интермедиат представляет собой резонансную смесь Fe(III)-супероксидного и Fe(II)-диоксидного комплексов.
English to Russian: Description of the enzyme General field: Science Detailed field: Biology (-tech,-chem,micro-)
Source text - English Horseradish peroxidase isoenzyme C comprises a single polypeptide of 308 amino acid residues. The N-terminal residue is blocked by pyroglutamate and the C-terminus is heterogenous, with some molecules lacking the terminal residue, Ser308. There are 4 disulphide bridges between cysteine residues 11–91, 44–49, 97–301 and 177–209, and a buried salt bridge between Asp99 and Arg123. Nine potential N-glycosylation sites can be recognised in the primary sequence from the motif Asn-X-Ser/Thr (where ‘X’ represents an amino acid residue) and of these, eight are occupied. A branched heptasaccharide accounts for 75 to 80% of the glycans but the carbohydrate profile of HRP C is heterogeneous, and many minor glycans have also been characterised. These invariably contain two terminal GlcNAc and several mannose residues. A further complication is the variation in the type of glycan present at any of the glycosylation sites. The total carbohydrate content of HRP C is somewhat dependent on the source of the enzyme and values of between 18 and 22% are typical.
HRP C contains two different types of metal centre, iron(III) protoporphyrin IX (usually referred to as the ‘heme group’) and two calcium atoms. Both are essential for the structural and functional integrity of the enzyme. The heme group is attached to the enzyme at His170 (the proximal histidine residue) by a coordinate bond between the histidine side-chain NE2 atom and the heme iron atom. The second axial coordination site (on the so-called distal side of the heme plane) is unoccupied in the resting state of the enzyme but available to hydrogen peroxide during enzyme turnover. Small molecules such as carbon monoxide, cyanide, fluoride and azide bind to the heme iron atom at this distal site giving six-coordinate peroxidase complexes. Some bind only in their protonated forms, which are stabilized through hydrogen bonded interactions with the distal heme pocket amino acid side-chains of Arg38 (the distal arginine) and His42 (the distal histidine).
The two calcium binding sites are located at positions distal and proximal to the heme plane and are linked to the heme-binding region by a network of hydrogen bonds. Each calcium site is seven-coordinate with oxygen-donor ligands provided by a combination of amino acid side-chain carboxylates (Asp), hydroxyl groups (Ser, Thr), backbone carbonyls and a structural water molecule (distal site only). Loss of calcium results in decreases to both enzyme activity and thermal stability and to subtle changes in the heme environment that can be detected spectroscopically.
Translation - Russian Изофермент С пероксидазы хрена содержит одну полипептидную цепь, состоящую из 308 аминокислотных остатков. К N-концевому остатку присоединен пироглутамат, С-концевой остаток представляет собой гетерогенную структуру и содержит несколько минорных молекул Ser308. Между остатками цистеина в положениях 11-91, 44-49, 97-301 и 177-209 полипептидной цепи расположены 4 дисульфидных мостика, между остатками Asp99 и Arg123 локализован погруженный солевой мостик. В первичной последовательности аминокислот из фрагмента Asn-X-Ser/Thr (где Х – аминокислотный остаток) идентифицированы девять возможных участков N-гликозилирования, восемь из них являются скрытыми. Разветвленные гексозы составляют 75–80% от общего количества гликанов, однако углеводный остов изофермента С пероксидазы хрена является гетерогенным, по этой причине также описано множество минорных гликанов. Все они содержат 2 концевых остатка N-ацетилглюкозамина и несколько остатков маннозы. Определенную трудность вызывает широта вариаций класса гликана, присутствующего в каждом участке гликозилирования. Суммарное содержание аминосахаров в молекуле изофермента С пероксидазы хрена в некоторой степени зависит от источника фермента и обычно колеблется в пределах 18–22% от общего веса.
Изофермент С пероксидазы хрена содержит два различных типа металлов в активном центре фермента – комплекс трехвалентного железа с протопорфирином IX (обычно называемый «гермовая группа») и два атома кальция. Оба компонента являются обязательными для обеспечения структурной и функциональной целостности фермента. Гемовая группа закреплена в молекуле фермента в положении His170 (проксимальный остаток гистидина) посредством координационной связи между атомом NE2 гистидина боковой цепи и атомом железа гема. Второй аксиальный координационный участок (расположенный на так называемой дистальной области плоскости гема) недоступен для субстрата в основном состоянии фермента, однако становится доступным для пероксида водорода при изменении конформации молекулы фермента. Низкомолекулярные соединения, такие как оксид углерода, цианиды, фториды, азиды связываются с атомом железа гема в дистальной области, образуя пероксидазные комплексы с шестью координационными связями. Некоторые вещества способны к комплексообразованию только в восстановленной форме, которая стабилизирована посредством водородных взаимодействий с боковыми цепями аминокислот дистального гемового кармана Arg38 (дистальный аргинин) и His42 (дистальный гистидин).
Два кальций-связывающих центра расположены в дистальном и проксимальном положениях по отношению к плоскости гема и связаны с гем-связывающей областью системой водородных связей. Каждый кальций-связывающий центр связан с кислород-донорными лигандами семью координационными связями, образованными путем взаимодействия карбоксилатов боковых цепей аминокислот (Asp), гидроксильных групп (Ser, Thr), карбонильных групп остова фермента и молекулы воды (в пределах дистальной области). Удаление атомов кальция приводит к уменьшению каталитической активности фермента и понижению его термостабильности, а также к тонким изменениям в структуре гемового окружения, которые могут быть установлены с помощью методов спектрального анализа.
More
Less
Translation education
Graduate diploma - Lomonosov Moscow State University, Department of Biology
Experience
Years of experience: 8. Registered at ProZ.com: Jul 2018.
Adobe Acrobat, Microsoft Excel, Microsoft Office Pro, Microsoft Word, ABBYY FineReader 12, Powerpoint, Trados Studio
Bio
Brief information
I am a native Russian full-time translator from English into Russian specializing in Pharmaceuticals, Medicine, Chemistry and Biochemistry. Prior to becoming a full-time translator I gained a considerable experience in translation of scientific and medical literature. As a freelance translator, I have worked for a pharmaceutical companies (either directly, or in cooperation with several large translation agencies located in Russia and Ukraine) My education (M. Sc. in Biochemistry) and professional experience enable me to maintain high standards of translation.
Fields of specialization
• Biochemistry • Chemistry • Medicine • Pharmaceuticals • Immunology
Scientific background
2006-2011: Lomonosov Moscow State Universuty, Department of Biology, Moscow, Russia 2011-2013: M.Sc. student, Shemyakin-Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry Russian Academy of Sciences, Specialization: Biochemistry and Molecular Biology 2011-present: Full-time freelance translator Professional publications: 14 articles in scientific journals, 9 theses from International and Russian conferences
Keywords: Russian native translator, English to Russian translation, English to Russian translator, russian translator, full-time freelance translator, Russian to English translation, Russian to English translator, editing, proofreading, biochemistry. See more.Russian native translator, English to Russian translation, English to Russian translator, russian translator, full-time freelance translator, Russian to English translation, Russian to English translator, editing, proofreading, biochemistry, biology, ecology, pharmacology, pharmaceutics, immunology, medicine, medical, clinical trials, medical records, chemistry, science, research papers, academic transcripts, drug registration, Case Report Forms (CRF), Clinical Trial Protocols, Drug Registration Documentation, Informed Consent Forms (ICF), IVRS User Guides, Instructions for use (IFU), Leaflets, Manuals, Labels, Medical Marketing Brochures, Package Inserts and Labels, Patient Information, Pharmacological Research Reports.. See less.
Portfolio